Le prion indispensable au fonctionnement des nerfs

Le prion indispensable au fonctionnement des nerfs



Suisse - L'équipe des Dr Aguzzi et Bremer de l’hôpital universitaire de Zurich a démontré que le prion, une protéine animale mise en cause dans la maladie de la vache folle, était en fait essentiel à la protection de la gaine de myéline protégeant les nerfs.

Si une forme défectueuse du prion s'est révélé être l'agent infectieux de la maladie de Creutzfeldt-Jakob, le prion normal n'avait jusque là jamais trouvé de fonction spécifique. De nombreuses recherches ont essayé d'établir son rôle dans le système nerveux, sans résultats probants.

Les chercheurs suisses ont montré que la protéine prion est en fait nécessaire pour maintenir la gaine de myéline qui entoure et protège les nerfs. La perte de myéline est une caractéristique de maladies nerveuses comme la sclérose en plaques.

Des tests menés sur des souris montrent que chez les animaux privés de la protéine, la myéline se dégrade de façon rapide. Sans prion, la gaine de myéline des neurones est atteinte, mais pas celle des cellules de Schwann qui pourtant fabriquent la myéline.

Les chercheurs pensent que les prions ne sont pas nécessaires à la fabrication de la myéline, mais favorisent la transmission des informations vers les cellules de Schwann. Le prion servirait à indiquer à ces cellules qu'une réparation de la myéline est nécessaire. Cette découverte pourrait permettre de comprendre certains mécanismes des maladies neurologiques comme la sclérose en plaques.

la source;http://www.maxisciences.com

Encéphalopathies spongiformes: l'hypothèse du prion pathogène confortée


Une équipe américaine est parvenue à créer une protéine prion anormale recombinante capable d'induire une encéphalopathie caractéristique des maladies à prions chez la souris, fournissant ainsi une preuve solide que le prion est bien l'agent infectieux à l'origine de ces maladies.


Le prix Nobel de médecine pour l'hypothèse du prion pathogène

L'hypothèse du prion pathogène, qui a valu au biologiste américain Stanley Prusiner le prix Nobel de médecine en 1997, postule qu'une forme anormale de la protéine prion est responsable du caractère infectieux des maladies à prion, comme la maladie de Creutzfeldt-Jakob (MCJ) chez l'homme ou l'encéphalopathie spongiforme bovine (ESB, dite « maladie de la vache folle »). Mais cette hypothèse n’a jamais été formellement démontrée ; en particulier, aucun prion infectieux n’a jusqu’ici pu être créé à partir d’une protéine prion recombinante.

La création d'un prion recombinant pathogène
C’est ce que des chercheurs de l’Université de Columbus (Ohio) ont réussi à faire, donnant lieu à une étude publiée dans l’édition on line de la revue Science le 28 janvier. A partir d’une protéine prion de souris recombinante, produite dans la bactérie Escherichia coli et purifiée, ils ont créé un prion recombinant pathogène. D’une part, ce prion recombinant présente les propriétés de la forme pathogène de la protéine prion : il est agrégé, résistant aux protéases et s'auto-propage par simple contact.

L'infectivité du prion confortée
D’autre part, après injection intracérébrale de ce prion recombinant à des souris normales (« phénotype sauvage »), celles-ci développent des signes neurologiques en 130 jours et atteignent la phase terminale de la maladie en 150 jours. Les analyses post-mortem de ces souris révèlent une neuropathologie caractéristique des maladies à prion, la présence d’une protéine prion résistante aux protéases et la capacité de transmettre cette maladie en série. « Comme le postule l'hypothèse du prion pathogène, l'infectivité dans les maladies à prion des mammifères résulte bien d'une conformation anormale de la protéine prion », concluent les auteurs.

Florence ROSIER